AVALIAÇÃO IN VITRO DO EFEITO DE FRAÇÕES DE O. glaziovii FRENTE ÀS ENZIMAS ACETILCOLINESTERASE E BUTIRILCOLINESTERASE

Camila Santos Silva

Resumo


As enzimas coletivamente conhecidas como colinesterases são responsáveis pela degradação da acetilcolina. Os dois tipos de colinesterases, a acetilcolinesterase (colinesterase específica ou eritrocitária) e a butirilcolinesterase, também denominada como pseudocolinesterase ou colinesterase inespecífica estão amplamente distribuídas pelo organismo. A acetilcolinesterase (AChE) é indispensável na degradação da acetilcolina, enquanto que a butirilcolinesterase (BuChE) desempenha um papel secundário na hidrólise deste neurotransmissor (GOLAN, 2014).
Os inibidores das colinesterases, os quais aumentam a função colinérgica central, são utilizados no tratamento de enfermidades neurodegenerativas, principalmente a Doença de Alzheimer (MOTA et al., 2012). O interesse em descobrir novas alternativas de tratamento para a Doença de Alzheimer tem impulsionado pesquisadores em diversas partes do mundo a realizarem testes in vitro e in vivo com produtos de origem natural para avaliar a capacidade de inibição da enzima acetilcolinesterase.
O limitado número de fármacos anticolinesterásicos associado à ocorrência de efeitos adversos e elevado custo econômico, tem estimulado a pesquisa com plantas que apresentem efeito inibitório sobre a atividade das colinesterases (XIE et al., 2013). Um importante gênero de plantas encontrado no Brasil é o gênero Ocotea, que tem sido associado com diversas atividades farmacológicas. Investigações científicas observaram que as espécies O. bullata, O. minor e O. ceanothifolia apresentam ação inibitória in vitro sobre a atividade da enzima acetilcolinesterase (AMOO et al., 2012; YAMAGUCHI et al., 2012).
Elevado efeito anticolinesterásico do extrato etanólico de O. glaziovii frente às duas colinesterases foram relatados por Lima (2016). O presente trabalho teve como objetivos avaliar in vitro o efeito inibitório de frações obtidas do extrato etanólico de O. glaziovii sobre as enzimas AChE e BuChE.


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